V sobotu 2. listopadu proběhla mohutná oslava naší plnoletosti !!
Multimediaexpo.cz je již 18 let na českém internetu !!
Multimediaexpo.cz je již 18 let na českém internetu !!
Transmembránový protein
Z Multimediaexpo.cz
(Rozdíly mezi verzemi)
m (1 revizi) |
(++) |
||
| (Není zobrazena jedna mezilehlá verze.) | |||
| Řádka 1: | Řádka 1: | ||
| - | [[ | + | [[Soubor:Group 1 and 2 transmembrane protein.png|thumb|240px|Srovnání I. a II. typu transmembránového proteinu. Dvojvrstva membrány znázorněna černě (exterior - vnější část, cytosol - vnitřní část buňky), protein zeleně (C-terminus modře, N-terminus červeně)]] |
| + | [[Soubor:Transmembrane receptor.png|thumb|240px|III. typ - transmembránový protein procházející membránou několikrát.<br />E = [[Mezibuněčný prostor|extracelulární prostor]]<br />P = [[Cytoplazmatická membrána|plazmatická membrána]]<br />I = intracelulární prostor]] | ||
'''Transmembránový protein''' je [[membránový protein]], který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv [[buněčná membrána|buněčnou membránu]]. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé [[receptor]]y, [[buněčná pumpa|pumpy]] a [[kanál (biologie)|kanály]]. | '''Transmembránový protein''' je [[membránový protein]], který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv [[buněčná membrána|buněčnou membránu]]. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé [[receptor]]y, [[buněčná pumpa|pumpy]] a [[kanál (biologie)|kanály]]. | ||
== Vlastnosti == | == Vlastnosti == | ||
| - | Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie|hydrofilní]] a část [[hydrofobie|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list|beta-skládaných listů]].<ref name=molbio>{{citace monografie | autor = Alberts, Bruce , et al.| rok=2002|titul= The Molecular Biology of the Cell | edice=4th. ed|vydavatel = Garland Science | isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol<sup>−1</sup>, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell| isbn = 0-07-138901-6| rok=2003}}</ref> | + | Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie|hydrofilní]] a část [[hydrofobie|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list|beta-skládaných listů]].<ref name=molbio>{{citace monografie | autor = Alberts, Bruce , et al.| rok=2002|titul= The Molecular Biology of the Cell | edice=4th. ed|vydavatel = Garland Science | isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol<sup>−1</sup>, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell| isbn = 0-07-138901-6| rok=2003}}</ref> |
== Reference == | == Reference == | ||
<references /> | <references /> | ||
| - | {{Článek z Wikipedie}} | + | |
| + | {{Commonscat|Transmembrane proteins}}{{Článek z Wikipedie}} | ||
[[Kategorie:Membránové proteiny]] | [[Kategorie:Membránové proteiny]] | ||
Aktuální verze z 24. 6. 2023, 18:53
E = extracelulární prostor
P = plazmatická membrána
I = intracelulární prostor
Transmembránový protein je membránový protein, který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv buněčnou membránu. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé receptory, pumpy a kanály.
Vlastnosti
Transmembránové proteiny jsou tzv. amfipatické, tzn. část jejich molekuly je hydrofilní a část hydrofobní. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází fosfolipidovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých mastných kyselin jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji alfa-helix, nebo také beta-barel složený z beta-skládaných listů.[1] K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol−1, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.[2]
Reference
- ↑ Alberts, Bruce , et al.. The Molecular Biology of the Cell. [s.l.] : Garland Science, 2002. (4th. ed.) ISBN 0-8153-3218-1.
- ↑ Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition. [s.l.] : [s.n.], 2003. ISBN 0-07-138901-6.
|
| Náklady na energie a provoz naší encyklopedie prudce vzrostly. Potřebujeme vaši podporu... Kolik ?? To je na Vás. Náš FIO účet — 2500575897 / 2010 |
|---|
| Informace o článku.
Článek je převzat z Wikipedie, otevřené encyklopedie, do které přispívají dobrovolníci z celého světa. |